Białka - główny budulec organizmu

Białka są niezwykle ważną grupą związków chemicznych. Stanowia ok. 50% suchej masy komórek, budują struktury występujące w komórkach i biorą udział w regulowaniu wszystkich procesów życiowych zachodzących w komórkach.
Ze względu na pelnione funkcje biologoczne wyróżnia się następujące grupy białek:

Aminokwasy

podstawową jednostką budulcową białek jest aminokwas. Pojedyńczy aminokwas składa się z centralnie usytułowanego atomu węgla, połączonego wiązaniami kowalencyjnymi z grupą aminową (-NH2), grupą karboksylową (-COOH), atomem wodoru oraz charakterystycznycm dla danego aminokwasu podstawnikiem (gruoą boczną), oznaczanym literą R.



Podstawniki mogą mieć charakter łańcucha lub peirścienia. Różnią się od siebie także wielkością, ładunkiem elektronowym, zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych i powinowactwem do wody. Dlatego one decydują o specyficznych właściwościach każdego aminokwasu.

Połączenie atomu węgla z czterema różnymi grupami powoduje, że jest on asymetryczny. W związku z tym cząsteczki aminokwasów (poza gliceryną, której grupę boczną stanowy atom wodoru) mogą występować w dwóch formach przestrzennych będących swoim lustrzanym odbiciem. Formy takie określa się mianem i oznacza się literami D oraz L



W skłąd białek wchodzą wyłącznie L-aminokwasy.

Aminokwasy mogą występować w roztworach w jednej z trzech form:
O tym, która z form dominuje, decyduje odczyn roztworu(pH).
Ze względu na charakter podstawników aminokwasy można podzielić na kwasowe, zasadowe i obojętne.



Wszystkie białka zbudowane z 20 rodzajów aminokwasów, które łączą się ze sobą wiązaniami peptydowymi. W powstaniu tych wiąza uczestniczy grupa karboksylowa jednego z amiokwasu oraz grupa aminowa drugiego aminowasu. W zależności od liczby aminokwasów w łańcuchi wyróżnia się umownie:

Oligopeptydami są np. wazopresyna i oksytocyna, hormony wytwarzane w tylnym płacie przysadki mózgowej. Do polipeptydów należy min. insulina - hormon wytwarzany przez komórki trzustki, wpływający na utrzymanie właściwego stężenia glukozy we krwi. Natomiast makropeptydem jest np. albumina, białko osocza krwi uczestniczące min. w regulacji ciśnienia osmotycznego krwi.

PODZIAŁ AMINOKWASÓW ZE WZGLĘDU NA CHARAKTER PODSTAWKI
kwasowe (przewaga grup karboksylowych) zasadowe (przewaga grup aminowych) obojętne (jednakowa liczba obu grup)
  • kwas aspargainowy
  • kwas glutaminowy
  • lizynan
  • arginina
  • histydyna
 polarne:
  • asparagina
  • glutamina
  • seryna
  • treonina
  • tyrozyna
 niepolarne:
  • alanina
  • glicyna
  • walina
  • leucyna
  • izoleucyna
  • cysteina
  • prolina
  • fenyloalanina
  • metionina
  • tryptofan

Budowa i rodzaje białek

Białka dzieli się na dwie duże grupy : białak fibrylarne (włókienkowe) i białak globularne. Białka fibrylarne mają strukturę włóknistą i nie rozpuszczają się w wodzie, dlatego przede wszystkim wchodzą w skład elementów strukturalnych organizmów.

Białka globularne mają kształt kulisty, zazwyczaj rozpuszczaja sie w wodzie lub wodnych roztworach kwasów, zasad oraz soli. Pełnią funkcję, m.in. są enzymami, hormonami, uczestniczą w transporcie, stanowią materiał zapasowy. Do białek globulinowych należą m.in.:

Ze względu na brak lub obecność w cząsteczce elementów nieaminkowasowych, związanych kowalnecyjnie lub w inny sposób, białka dzieli się na proste i złożone. Bialka proste zbudowane tylko z aminokwasów, a w śród buałek złożonych w zalezności od części niebiałkowej wyróżnia się: glikoproteiny, fosfoproteiny, lipoproteiny, metaloproteiny, hemoproteiny.

Właściowści białek

Większośc buałek rozpuszcza się w wodzie, towrząc koloid, czyli mieszaninę, w której jedna substancja (w tym wypadku białko) jest rozproszona w drugiej (w tym wypadku woda). Wodny roztwór białka to zod. Po dodaniu do niego soli metali lekkich, np. NaCl, zachodzi koagulacja białka. Z zolu powstaje żel. Koagulacja jest procesem odwracalnym - żel rozpuszcza się i przechodzi ponownie w zol po dodaniu wody. Do nieodwracalnej zmiany struktury dochodzi podczas denaturacji, dochodzi do niej pod wpływem czynników fizycznych(np temperatury powyżej 40oC) lub chemicznych (np stężonych kwasów i zasad, kationów metali ciężkih). Skutkiem tego procesu jest zerwanie wiązań stabilizujących przez białka właściwości biologicznych i fizykochemicznych.

Struktura białek

Wiązania peptydowe między kolejnymi aminokwasami w łańcuchu polipeptydowych są sztywne. Jednak woków pozostałych wiązań łańcuch może się swobodnie obracać. Dzięki temu cząsteczki białek przyjmują różne formy przestrzenne.

Struktura pierwszorzędowa

Strukturę pierwszorzedową wyznacza kolejność aminokwasów w łańcuchu peptydowym.

Struktura drugorzędowa

Strukturę drugorzędową stanowią łańcuchy polipeptydowe tworzące strukturę α-helisy i β-harmonijki. Powstaje ona na skutek wytworzenia wiązań wodorowych między grupą aminową wchodzącą w skład jednego wiązania peptydowego a grupą karboksylową innego wizania peptydowego aminokwasąw znajdujących się blisko siebie w łańcuchu polipeptydowym. Strukturu α-helisy i β-harmonijki czasem nie obejmują całego łańcucha polipeptydowego.